Inmunoglobulina IgG

Las IgG son tetrámeros formados por cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas idénticas de unos 446 aa. (cadenas pesadas, H1 y H2) y dos cadenas, también idénticas, de unos 214 aa. (cadenas livianas, L1 y L2).

Las cadenas H y las L se unen por puentes disulfuro intercatenarios.

Además, existen puentes disulfuro intracatenarios que hacen que tanto las cadenas livianas como las pesadas se plieguen en varios dominios:

• Los primeros 108 aa. de las cadenas livianas y pesadas son diferentes para cada anticuerpo específico y forman el dominio o Región Variable (V_H y V_L). Este dominio contiene el sitio de unión con el antígeno, por lo que cada molécula de IgG puede unirse a dos moléculas de antígeno.
• El resto de aa. de la secuencia primaria son idénticos para todas las inmunoglobulinas de una clase (G, A, M, D o E), y forman la denominada Región Constante (C_H y C_L).

Las Cys que forman los puentes disulfuro se muestran aquí en modelo espacial, superpuestas en el esqueleto peptídico de las cuatro cadenas.

Magnificando la imagen se pueden apreciar con más detalle los puentes disulfuro que unen las cadenas pesadas entre sí y las cadenas livianas a las pesadas.

Al tratar las moléculas de IgG con enzimas proteolíticos se obtienen diferentes fragmentos que se corresponden con diferentes dominios funcionales:

• Si se tratan con papaína, las cadenas pesadas se rompen, obteniéndose tres fragmentos peptídicos: 2 fragmentos Fab (fragment antigen binding) y 1 fragmento Fc (fragment crystallizable). Cada fragmento Fab es capaz de unirse a una molécula de antígeno.
• Si en cambio se tratan con pepsina, los fragmentos Fab permanecen unidos, denominandose fragmento F(ab')₂, y un fragmento Fc ligeramente diferente al del caso anterior.